蛋白质是细胞的主要组成成分，也是细胞功能的直接执行者。蛋白质功能的发挥依赖于细胞内多样的蛋白质翻译后修饰，其中泛素化修饰在真核细胞内普遍存在。已知人体内参与蛋白质泛素化的泛素激活酶E1、泛素耦联酶E2、泛素连接酶E3以及脱泛素化酶DUB等的编码基因数目超过1 000种，远多于细胞内负责重要生物学功能的蛋白质磷酸化相关激酶和磷酸酶的基因数量[1, 2, 3]，预示着这种翻译后修饰的重要性和调控的复杂性。在泛素化蛋白质的结构上，由于底物蛋白上存在多个赖氨酸残基，这些赖氨酸位点中的一个或多个可同时被泛素修饰，形成了蛋白质翻译后修饰的宏观不均一性。即使在同一修饰位点也可形成不同赖氨酸参与的同质泛素链或者混合泛素链的修饰形式；而进一步深入研究还发现泛素分子的N端 (甲硫氨酸的游离氨基) 也可发生泛素化修饰形成线性泛素化链，从而产生复杂多样的蛋白质泛素化修饰中的微观不均一性[4, 5]。这些都从不同侧面反映了真核细胞中蛋白质泛素化修饰的普遍性、结构的多样性、调控的复杂性及功能的重要性[2]。
由于蛋白质的泛素化修饰影响甚至决定着被修饰蛋白质的命运，因此泛素化及其信号途径的任何突变或失调均可引发包括癌症、神经退行性疾病在内的多种严重而且难治愈的人类疾病。因此深入研究泛素及其修饰系统，鉴定泛素化底物蛋白，了解其调控机制对于对相关疾病分子机制的理解和治疗具有重要意义。